home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9408c.zip / M9480543.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-08-20  |  3KB  |  45 lines
  1.        Document 0543
  2.  DOCN  M9480543
  3.  TI    Mutagenesis of the conserved aspartic acid 443, glutamic acid 478,
  4.        asparagine 494, and aspartic acid 498 residues in the ribonuclease H
  5.        domain of p66/p51 human immunodeficiency virus type I reverse
  6.        transcriptase. Expression and biochemical analysis.
  7.  DT    9410
  8.  AU    Mizrahi V; Brooksbank RL; Nkabinde NC; Molecular Biology Unit, South
  9.        African Institute for Medical; Research, Johannesburg.
  10.  SO    J Biol Chem. 1994 Jul 29;269(30):19245-9. Unique Identifier : AIDSLINE
  11.        MED/94308199
  12.  AB    The effects of point mutations of the conserved Asp443, Glu478, Asn494,
  13.        and Asp498 residues in the RNase H domain of human immunodeficiency
  14.        virus type I (HIV-1) reverse transcriptase (RT) have been analyzed. The
  15.        mutants fell into two classes: (i) functional RT, but not detectable
  16.        ribonuclease H activity, and (ii) uncharacterizable phenotype due to
  17.        protein instability in the context of the RT/protease Escherichia coli
  18.        co-expression system (Mizrahi, V., Lazarus, G. M., Miles, L. M., Meyers,
  19.        C. A., and Debouck, C. (1989) Arch. Biochem. Biophys. 273, 347-358). The
  20.        only mutation in the former class was D443A, whereas those in the latter
  21.        included D443E, E478D, E478Q, D498E, D443A/D498N, D443E/D498N,
  22.        D443Q/D498N, N494A, N494D, and N494Q. The results were interpreted in
  23.        terms of the x-ray crystal structure of the HIV-1 RNase H domain
  24.        (Davies, J. F., II, Hostomaska, Z., Hostomsky, Z., Jordan, S. R., and
  25.        Matthews, D. A. (1991) Science 252, 88-95) and a general acid-general
  26.        base hydrolysis mechanism (Katayanagi, K., Okumura, M., and Morikawa, K.
  27.        (1993) Proteins Struct. Funct. Genet. 17, 337-346). The data suggested
  28.        that structural perturbations within the RNase H domain interfered with
  29.        maturation of the pol precursor by HIV-1 protease. Analysis of selected
  30.        D443/D498 double mutants suggested that the destabilization caused by
  31.        the D498N mutation could be suppressed by the formation of a new
  32.        hydrogen bond between Asn498 and Asn443.
  33.  DE    Amino Acid Sequence  Asparagine/GENETICS  Aspartic Acid/GENETICS  Base
  34.        Sequence  Comparative Study  Conserved Sequence  DNA Mutational Analysis
  35.        Enzyme Stability/GENETICS  Escherichia coli/GENETICS
  36.        Glutamates/GENETICS  HIV-1/*ENZYMOLOGY  Models, Molecular  Molecular
  37.        Sequence Data  Mutagenesis, Site-Directed  Protein Conformation  Protein
  38.        Denaturation  Reverse Transcriptase/GENETICS/*METABOLISM  Ribonuclease
  39.        H, Calf Thymus/GENETICS/*METABOLISM  Structure-Activity Relationship
  40.        Support, Non-U.S. Gov't  JOURNAL ARTICLE
  41.  
  42.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  43.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  44.  
  45.